蛋白-蛋白 RMSD 绘图工具
蛋白-蛋白 RMSD 绘图工具rmsd · Protein–Protein
概述
RMSD（Root-Mean-Square Deviation，均方根偏差）是衡量分子动力学模拟中结构随时间偏离参考构象程度的最基本指标。它将每一帧结构经最小二乘叠合到参考结构后，计算全部选定原子位置偏差的平方平均开方值，单位通常为 nm。一条先快速上升、随后进入平台的 RMSD 曲线，是判断蛋白-蛋白复合物模拟是否达到平衡、后续分析窗口应从何处截取的直接依据。
本工具直接解析 GROMACS gmx rms 输出的 .xvg 文件，无需任何脚本或预处理。多个 .xvg（或打包为 .zip）拖入后自动一图多线叠画，适合比较野生型与突变体、不同配体条件、蛋白-蛋白界面突变前后等多体系稳定性差异。坐标样式按学术出版惯例设计：白底、四边框、外刻度、Times 衬线字体可选，默认 600 dpi 导出，可直接用于论文插图。
输入数据格式
| 格式 | 说明 |
|---|---|
| GROMACS .xvg | gmx rms 输出，两列：时间 (ns) + RMSD (nm) |
| 多文件叠画 | 拖入多个 .xvg 或一个 .zip 自动展开，每文件一条曲线 |
| 兼容格式 | .xvg / .txt / .csv / .zip，自动跳过文件头注释行 |
结果解读
典型蛋白-蛋白复合物 RMSD 在模拟初期 0–5 ns 内从 0 快速上升到 0.1–0.3 nm 区间并趋于平台，说明体系已达到热力学稳定构象集合。若曲线在平台后再次发生 0.1 nm 以上的阶跃，往往对应界面侧链重排或局部构象转变，值得结合 RMSF 与 DSSP 进一步定位到残基层面。
多体系对比时，RMSD 平台值更低、涨落更小的体系通常界面结合更稳固；但比较必须在相同的拟合原子选择（如骨架原子）与相同模拟条件下进行，否则结论不可靠。发表时建议在图注中注明参考结构（起始构象或晶体结构）与拟合原子集。
使用步骤
- 在本地运行
gmx rms得到 .xvg（多体系分别导出）。 - 将 .xvg 文件拖入左侧投递区，或点击“一键载入示例数据”体验全流程。
- 在参数台调整尺寸、字体、配色与图例位置，预览实时重绘。
- 点击 “PNG 600dpi” 或 “PDF 矢量” 导出论文级成品图。
所有解析与渲染均在浏览器本地完成：上传入口就是文件选择器本身，数据不经过任何服务器， 断网环境同样可用。可以先用本页工作台的“一键载入示例数据”体验全流程，再换自己的模拟输出。
常见问题
蛋白-蛋白复合物的 RMSD 平台值多少算正常？
以骨架原子计算时，多数稳定蛋白-蛋白复合物在 0.1–0.3 nm 区间达到平台；超过 0.4 nm 且持续漂移提示体系未平衡或发生了较大构象变化。不同蛋白尺寸、二硫键数量与界面面积都会影响该基准，应结合同体系文献横向对照。
RMSD 和 RMSF 有什么区别？
RMSD 是整条结构相对参考构象的全局偏差随时间的演化，用于判断模拟是否稳定收敛；RMSF 是每个残基在时间平均下的涨落幅度，用于定位哪些区域柔性大。两者通常一起使用：RMSD 定稳定性，RMSF 定位置。
上传的数据会被传到服务器吗？
不会。本工具是纯前端解析与渲染，.xvg 文件在本机浏览器内完成读取、绘图与导出，全程零上传，适合未发表的保密课题数据。
