蛋白-蛋白结合自由能分量（MM-PBSA）绘图工具
蛋白-蛋白结合自由能分量（MM-PBSA）绘图工具binding_energy · Protein–Protein
概述
MM-PBSA（Molecular Mechanics–Poisson Boltzmann Surface Area）是蛋白-蛋白体系最常用的结合自由能估计方法：对平衡轨迹的多帧分别计算 ΔGbind = ΔEMM + ΔGsolv − TΔS，其中 ΔEMM 含范德华与静电项，溶剂化项拆分为极性（GB/PB）与非极性表面能。分量柱状图把净结合能“拆开给人看”，是审稿人最认可的呈现方式。
本工具直接解析 MMPBSA.py / gmx_MMPBSA 输出的 FINAL_RESULTS_MMPBSA.dat：ΔVDWAALS、ΔEEL、ΔEGB、ΔEsurf、ΔG(Bind) 等全部分量自动成柱，正负能量双色区分，无需任何手工誊抄。适合野生型 vs 突变体多文件对比（各拖一份 dat 即可）。
输入数据格式
| 格式 | 说明 |
|---|---|
| MM-PBSA 结果 | MMPBSA.py / gmx_MMPBSA 输出 FINAL_RESULTS_MMPBSA.dat |
| 兼容格式 | .dat / .txt / .csv |
| 多文件 | 不同体系各一份 dat，分别出图对比 |
结果解读
典型强特异性蛋白-蛋白界面 ΔGbind 在 −40 ~ −80 kJ/mol 区间（热力学结合能；换算 Kd 时注意是否含 −TΔS）。分量结构比总数更有信息量：ΔVDWAALS 负值大说明疏水堆积主导；ΔEEL 与 ΔEGB 大幅相抵（骨架介电屏蔽）属正常；ΔEsurf 微弱负值反映非极性埋藏。
将关键界面残基突变（如 Ala 扫描）前后的分量图对比，若 ΔVDWAALS 下降明显则印证疏水热点，ΔEEL 变化大则为静电/氢键热点——这与残基能量分解（Decomposition）工具互为印证，可交叉定位热点残基。
使用步骤
- 对平衡段轨迹跑 MMPBSA.py 或 gmx_MMPBSA（PB 或 GB 模式）。
- 把
FINAL_RESULTS_MMPBSA.dat拖入投递区。 - 调整柱体粗细、配色与图例；正负分量自动双色。
- 导出 600 dpi PNG / 矢量 PDF。
所有解析与渲染均在浏览器本地完成：上传入口就是文件选择器本身，数据不经过任何服务器， 断网环境同样可用。可以先用本页工作台的“一键载入示例数据”体验全流程，再换自己的模拟输出。
常见问题
MM-PBSA 结合自由能应该与实验 Kd 比吗？
可以做定性比较，但不宜强求定量一致。MM-PBSA 是单轨迹近似方法，标准差常达 ±10–20 kJ/mol，且熵项（若计算）误差更大。文献惯例是报告均值 ± 标准误，并用相同设置在多体系间做相对比较。
ΔEEL 和 ΔEGB 为什么总是大小相近、符号相反？
气相静电吸引 ΔEEL 在进入溶剂后大部分被极性溶剂化能 ΔEGB 屏蔽（去溶剂化代价），两者相抵是 PB/GB 方法的物理预期，并非错误。真正驱动结合的净静电贡献要看它们的和。
ΔG(Bind) 与 ΔG(Bind,dissociate) 有什么区别？
前者是标准结合自由能（复合物 − 单体之和），后者是解离自由能（−ΔG_bind 的另一种报告口径）。使用 dat 文件时本图取 ΔG(Bind) 系列；跨文献比较先核对符号约定。
