蛋白-配体氢键（H-bond）绘图工具
蛋白-配体氢键（H-bond）绘图工具h_bond · Protein–Ligand
概述
氢键数量随时间的变化是蛋白-配体结合模式是否稳固的第一道体检：对接程序给出的“2 个氢键”若在模拟中无法存续（曲线长期为 0 或剧烈震荡），说明该姿态不可靠，需要重新考虑结合模式或采样。持续稳定的氢键数（如稳定在 1–4）配合接触分析，即可确认关键相互作用网络。
本工具解析 gmx hbond（Protein–Ligand 两组选择）输出并按学术样式成图。多个体系（候选分子系列、突变体）各一份 .xvg 拖入叠画，氢键存续性的横向对比即是 SAR 讨论里最直观的一张图。
输入数据格式
| 格式 | 说明 |
|---|---|
| GROMACS .xvg | gmx hbond：Protein 与 Ligand 两选择组 |
| 系列对比 | 每个候选分子一份 .xvg，同图叠画 |
| 兼容格式 | .xvg / .txt / .csv / .zip |
结果解读
小分子-蛋白界面常见 1–5 个瞬时氢键，围绕均值震荡。判断要点有二：均值水平（与 docked pose 的氢键数对照——模拟中均值不低于对接预测的 70% 算基本维持）；以及最稳定的那一两个氢键由哪些残基介导（用 -hbm/-hbn 或接触图定位，常为 Asn/Gln/Asp/Glu/Lys/Arg 侧链与配体的 N/O 原子）。
氢键数为 0 的长时段提示配体姿态漂移到纯疏水接触——未必是解离，但需重新审视相互作用叙述。0.35 nm / 30° 判据下，水介导氢键不会被计入；讨论桥水时可另跑包含活性水的分析。
使用步骤
- 运行
gmx hbond，两组分别选 Protein 与 Ligand。 - 拖入 .xvg；或载入示例数据体验。
- 调整线宽、配色与图例。
- 导出 600 dpi PNG / 矢量 PDF。
所有解析与渲染均在浏览器本地完成：上传入口就是文件选择器本身，数据不经过任何服务器， 断网环境同样可用。可以先用本页工作台的“一键载入示例数据”体验全流程，再换自己的模拟输出。
常见问题
对接姿态预测的氢键在模拟里消失了怎么办？
先确认拟合与选择组无误，再截帧可视化：若配体整体仍滞留口袋只是轻微位移，多为对接过拟合特定质子化态；若姿态明显翻转或滑出，应淘汰该 pose。多个初始姿态各跑短模拟再择优是标准做法。
如何知道氢键具体由哪些残基形成？
在 GROMACS 侧用 gmx hbond -hbm hn.ndx -hbn hn.ndx 导出逐帧氢键成员列表；或将本图与本站接触频率图结合，高频接触的极性残基即氢键候选。发表时建议给出“残基–配体原子”对。
桥连水分子介导的氢键算在内吗？
默认不算：gmx hbond 只统计直接供体-受体对。若体系中保留了关键结构水，可将其并入配体选择组再统计，或用专门的桥水分析脚本。
